Glutathione
1500 MGTripeptide antioxydant γ-Glu-Cys-Gly (GSH)
Intérêts thérapeutiques étudiés :
Le Glutathione (également écrit glutathion, GSH, L-glutathione, L-glutathion, γ-Glu-Cys-Gly ou γ-L-Glutamyl-L-cysteinyl-glycine) est un tripeptide endogène ubiquitaire composé de trois acides aminés : acide glutamique, cystéine et glycine, reliés par une liaison γ-peptidique atypique. Cette molécule de recherche antioxydante, d'une masse moléculaire de 307,32 g/mol, est le principal antioxydant intracellulaire non-enzymatique, présent à des concentrations millimolaires (1-10 mM) dans la plupart des cellules eucaryotes. Le glutathione existe sous deux formes : GSH (forme réduite, active) et GSSG (forme oxydée, dimère via pont disulfure). Le ratio GSH/GSSG est un biomarqueur central du statut redox cellulaire. Dans la littérature, les orthographes glutathione, glutathion, GSH, L-glutathione et L-glutathion sont utilisées de manière interchangeable.
Les études précliniques ont démontré que le glutathione (GSH) remplit de multiples fonctions biochimiques : neutralisation des ROS (Reactive Oxygen Species) via l'action de la glutathion peroxydase (GPx), détoxification des xénobiotiques par la glutathion-S-transférase (GST), régénération des vitamines antioxydantes (vitamine E, vitamine C), modulation redox des cystéines protéiques, et régulation des voies de signalisation apoptotiques. Dans les modèles de cellules en stress oxydatif (H₂O₂, paraquat, acrylamide), la supplémentation en GSH extracellulaire protège contre la peroxydation lipidique (mesurée par TBARS, MDA) et maintient l'intégrité membranaire et la viabilité cellulaire.
En recherche in vitro, le Glutathione est utilisé dans les modèles de stress oxydatif cellulaire (hépatocytes primaires, HepG2, SH-SY5Y), les dosages enzymatiques de glutathion peroxydase (GPx1-8) et glutathion réductase (GR), les études de détoxification des xénobiotiques (GST alpha, mu, pi classes), la mesure du ratio GSH/GSSG comme biomarqueur redox (Ellman's DTNB assay, HPLC-fluorescence), et les études de neuroprotection dans les modèles neuronaux. Il est également utilisé comme cofacteur dans les protocoles de recherche biochimique sur les enzymes GSH-dépendantes.
Chez OSMOSE Research, le Glutathione est fourni sous forme de poudre lyophilisée (forme réduite GSH) à une pureté HPLC ≥ 99 %, accompagné d'un certificat d'analyse complet incluant dosage du thiol libre (Ellman's assay, > 98 %), spectrométrie de masse, et validation de stérilité. Cette molécule de recherche premium est fabriquée en Europe et livrée en France, Belgique et Suisse avec stockage recommandé à -20°C en conditions sèches et à l'abri de la lumière.
- Études de stress oxydatif sur hépatocytes primaires et HepG2 (TBARS, 4-HNE, MDA)
- Dosages enzymatiques de glutathion peroxydase (GPx1-8) sur extraits cellulaires
- Recherche sur la glutathion-S-transférase (GST alpha, mu, pi) : détoxification CDNB
- Mesure du ratio GSH/GSSG par HPLC-fluorescence (OPA) ou méthode Ellman's
- Modèles de neuroprotection sur SH-SY5Y en stress H₂O₂ ou 6-OHDA
- Études de régulation redox des cystéines protéiques (protein S-glutathionylation)
- Recherche sur la signalisation Nrf2/ARE et induction des gènes antioxydants
- Modèles de détoxification hépatique des xénobiotiques (acétaminophène, CCl4)
Le Glutathione (GSH) est le principal antioxydant intracellulaire non-enzymatique, avec des concentrations millimolaires (1-10 mM) dans la plupart des cellules. Les travaux de Meister et Anderson (1983, DOI: 10.1146/annurev.bi.52.070183.003431) publiés dans Annual Review of Biochemistry ont caractérisé les fonctions métaboliques du GSH et les enzymes du cycle de Meister (γ-glutamylcystéine synthétase, glutathion synthétase, γ-glutamyltranspeptidase). Les études de Dickinson et Forman (2002, DOI: 10.1016/S0006-2952(02)00918-6) ont documenté le rôle du GSH dans la régulation redox des cystéines protéiques et la signalisation thiol-disulfure. Franco et Cidlowski (2009, DOI: 10.1038/cdd.2009.107) ont publié une revue détaillée sur les mécanismes d'apoptose impliquant le glutathione et son export cellulaire. Les travaux de Ballatori et al. (2009, DOI: 10.1016/j.bbagen.2008.10.015) ont caractérisé les mécanismes de transport du GSH à travers les membranes cellulaires et son rôle dans la détoxification inter-tissulaire, notamment dans les hépatocytes.
- HPLC ≥ 99%
- Thiol libre > 98% (Ellman's)
- Spectrométrie de masse confirmée
- Stérilité validée
- Absence de GSSG (oxydé)
Questions fréquentes
Le GSH (glutathione réduit) est la forme monomérique active avec un thiol libre (-SH sur la cystéine). Le GSSG (glutathione disulfure) est la forme oxydée dimérique où deux molécules de GSH sont liées par un pont disulfure (-S-S-). Dans une cellule saine, le ratio GSH/GSSG est élevé (> 100:1 dans le cytosol). Une baisse de ce ratio est un biomarqueur de stress oxydatif.
Le glutathione possède une liaison γ-peptidique atypique entre le γ-carboxyle du glutamate et le groupe amine de la cystéine (au lieu de la liaison α-peptidique habituelle). Cette liaison γ confère une résistance à la dégradation par les peptidases classiques (qui clivent les liaisons α) et n'est hydrolysée que par la γ-glutamyltranspeptidase (GGT), permettant au GSH de fonctionner comme transporteur de cystéine inter-tissulaire.
Le glutathione se reconstitue dans de l'eau ultrapure stérile dégazée (pour éviter l'oxydation) ou un tampon phosphate (pH 7,0-7,4) avec 1 mM EDTA pour chélater les métaux. Pour une solution mère de 100 mM, dissoudre 30,7 mg dans 1 mL. Préparer extemporanément et utiliser immédiatement ; le GSH en solution aqueuse s'oxyde progressivement en GSSG.
Le glutathione injectable dispose d'une autorisation limitée dans certains pays (Italie, Japon) pour des indications spécifiques. Cependant, le Glutathione commercialisé par OSMOSE Research est exclusivement destiné à la recherche scientifique in vitro et aux dosages biochimiques. Il n'est pas approuvé par l'EMA ni par l'ANSM pour un usage clinique en France. Toute autre utilisation est interdite.
Les concentrations dépendent du contexte. Pour les dosages enzymatiques (GPx, GST, GR), 1-5 mM GSH sont typiques. Pour les études de protection cellulaire contre le stress oxydatif, 0,1-10 mM dans le milieu de culture. Pour les études sur thiol-sensible protein modifications (S-glutathionylation), 0,5-5 mM. Pour les études de signalisation, 10 μM à 1 mM couvrent la plage physiologique.
La méthode de référence est l'HPLC avec dérivation post-colonne à l'ortho-phthalaldéhyde (OPA) et détection par fluorescence. La méthode Ellman's (DTNB) mesure les thiols totaux. Des kits commerciaux (e.g., Promega GSH-Glo) utilisent des substrats luminescents GSH-spécifiques. La mesure du GSSG nécessite une étape de dérivation préalable des thiols libres avec NEM (N-éthylmaléimide) pour éviter l'oxydation artéfactuelle durant l'extraction.
Le GSH en solution aqueuse à pH 7 et 4°C s'oxyde progressivement en GSSG (demi-vie de quelques heures à jours selon les conditions). Pour stabiliser, dégazer le solvant, ajouter 1 mM EDTA (chélater les métaux catalyseurs d'oxydation), maintenir à pH ≤ 6 et à 4°C ou -20°C. La poudre lyophilisée non reconstituée est stable > 24 mois à -20°C en conditions sèches.
OSMOSE Research fournit du Glutathione (GSH) de recherche à haute pureté HPLC (≥ 99 %) avec dosage du thiol libre > 98 % (Ellman's assay) et certificat d'analyse complet, livré en France, Belgique et Suisse. Chaque lot est accompagné d'une analyse par spectrométrie de masse et d'une validation de stérilité.
La pureté du glutathione se vérifie par HPLC analytique en phase inverse (RP-HPLC) avec détection UV à 220 nm. Le dosage du thiol libre par la méthode Ellman's (DTNB, absorbance à 412 nm) confirme la fraction active réduite (> 98 %). La spectrométrie de masse (ESI-MS) confirme l'identité moléculaire (masse attendue 307,32 Da pour GSH, 612,63 Da pour GSSG).
Chaque lot de Glutathione OSMOSE Research est accompagné d'un certificat d'analyse (CoA) incluant : analyse HPLC de pureté (≥ 99 %), dosage du thiol libre par Ellman's (> 98 %), confirmation par spectrométrie de masse, vérification de l'absence de GSSG résiduel, et validation de stérilité. Le CoA est disponible en téléchargement PDF.
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Tous les produits présentés sur cette page sont destinés exclusivement à la recherche scientifique in vitro et en laboratoire. Ils ne sont pas destinés à la consommation humaine ou animale, ni à un usage diagnostique ou thérapeutique. L'acheteur assume l'entière responsabilité du respect des réglementations locales applicables.